Содержание
- 2. Ферменттер – тіршілік негізі
- 3. Жоспары: Фермент туралы жалпы түсінік Ферменттердің химиялық құрамы және құрылымы Ферменттер атаулары мен жіктемесі Ферменттердің әсер
- 4. Ферменттер (латынша fermentum- ашу немесе enzym, en-ішкі, zyme-ашытқы) тірі ағзада түрлі биохимиялық реакцияларды белсендіруші, биологиялық катализатор.
- 5. Ферменттің құрылысы Апофермент – ақуыз денесі (ақуыздық бөлігі) Каталитикалық орталық Субстраттық орталық Ақуыздың активті бөлігі Аллостериялық
- 6. Ферменттің белсенді орталығы Фермент молекуласының субстратпен тікелей тиісіп жанасатын бөлігін ферменттің активті орталығы деп аталады; Активті
- 7. Аллостерлік орталық “Аллостерия” (грек. Allo - басқа, stereos - орын) деген термин “басқа жермен байланысты” не
- 8. Ферменттердің аталуы. Номенклатурасы Ферменттердің кездейсоқ белгілеріне қарай (тривиалды): пепсин (грек. пепсис- асқорыту) - Субстрат атауына байланысты
- 9. Энзим жіктемесі Е.С. (Enzyme Classification)
- 10. 1972 ж. ферменттерге арнайы нөмір, шифр берілді. Мысалы, уреаза шифрі – 3.5.1.5. Бірінші сан(3)- уреаза ферменттерің
- 11. Ферменттердің ақуыздық қасиеті: ақуыз тәрізді кристалдануы; нейтралды тұздардың қанық ерітіндісімен әсер еткенде тұнбаға түсуі; түрлі факторлармен
- 12. А.Е.Арбузов: «Болашақтың химиясының қазіргі химиядан қандай айырмашылығы болуы керек? Тірі табиғатқа еліктеу – міне болашақтың химиясының
- 13. Ферменттермен жұмыстың күрделілігі: сақтау кезінде өте тұрақсыздығы, яғни жылдам бұзылып, өзінің белсенділігін жоғалтады Сондықтан, ферменттерді тұрақтандыру,
- 14. Биологиялық катализатор-ферменттердің кәдімгі катализаторлардан айырмашылықтары: катализдейтін нысанаға және қатысатын реакциясына байланысты талғампаздығы. толық стереохимиялық талғампаздығы. кәдімгі
- 16. Ферменттер құрамына қарай: Ақуызды – қарапайым (рибонуклеаза, пепсин, трипсин, химотрипсин, папаин, амилаза және гидролаза класына жататын
- 17. Биохимиялық реакцияларда кофермент екі түрлі қызмет атқарады: 1. Күрделі фермент құрамында субстраттың катализдік өңделіп өзгеруіне қатысады,
- 20. Коферменттер NAD+ , NADP+ сутек тасымалдаушылар (электрон) никотин қышқылы - витамин РР FAD сутек тасымалдаушылар (электрон)
- 21. метаболизмге тиаминнің қатысуы Глю-6-ф Пируват ТДФ Ацетил-КоА ТДФ НАДФНН+ Нуклеотидтер Нуклеин қышқылы Кетоқышқыл Аминқышқылы Ақуыздар Коферменттік
- 22. 2. Амин қышқылының алмасуы ϐ-тотығу СН3 СН3 СН СН NH2 СOOН СН3 СН3 СН СН О
- 23. Тиаминнің метаболизмге қатысуы 2. Кейбір коферменттер ТТФ – нейрондарда энергетикалық алмасу, жүйке импульстарын жүргізу, нейрон мембраналарының
- 24. ϐ-тотығу Тиамин алмасуының бұзылуы «Зәр иісі клен ағашының сөлі тәрізді» α-кетоизовалериан қ-лы ТДФ Лей Илей α-кетоизокапрон
- 25. пируватдегидрогеназдық комплекс жарамсыз СН3 СO СOOН Пируват Ала Лактат ЩУК Пируватдегидрогеназа (ТПФ, НАД, ФАД, СоА, АК)
- 26. Витамин В2 О О N N N H3C H3C CH2-CH-CH-CH-CH 2 -OH OH OH OH Изоаллоксазин
- 27. В2 витаминінің метаболизмге қатысуы Көмірсу, май алмасу ГЛЮ Пируват Ацетил-КоА АТФ ФАД ФАД α-кг Сукцинил-КоА Сукцинат
- 28. НАДФ НАДФ РР метаболизмге қатысуы 1. Көмірсу, нуклеиндік алмасу Глюкозо-6-фосфат 3ФГА Пируват Ацетил-КоА 6ФГК Пентоздар Нуклеотидтер
- 29. 2. Липидтік алмасу Ацетил-КоА Холестерин Кетондық денелер Ацил-КоА 3. Биоэнергетикалық алмасу – тыныстану тізбегі (НАД, НАДФ
- 30. 6. Амин қышқылының алмасуы Тура дезаминдену ГЛУ ГД НАД α-кг РР метаболизмге қатысуы Жанама дезаминдену R1
- 31. Коферменттер және витаминдер
- 32. Ферменттердің жіктемесі 1. Оксидоредуктазалар- Тотығу-тотықсыздану реакциясы 2. Трансфераза- Функционалдық топтарды тасымалдаушы 3. Гидролазалар- Гидролиз реакциясы 4.Лиазалар-
- 34. Энзим жіктемесі– Е.С. (Enzyme Classification) Е.С.1. – оксидоредуктаза (oxidoreductases). Е.С.2. – трансфераза (transferases). Е.С.3. – гидролаза
- 35. Оксидоредуктазалар- субстраттың тотығу тотықсыздану реакцияларының жүру барысын (сутегі атомдарын немесе электрондарды бөліп және қосып алу) жеделдетеді.
- 36. Оксиредуктаза түрлері Дегидрогеназа (редуктаза) Оксидаза Пероксидаза Гидроксилаза Оксигеназан Гидрогеназа
- 37. Оксиредуктаза жіктемесі Е.С.1.1. –СН-ОН функцияға істейді Е.С.1.2. –альдегидті топқа істейді Е.С.1.3. –СН-СН топқа істейді ………………………………………………… Е.С.1.10.
- 38. Оксиредуктаза Е.С.1.1.1.1. – алкоголь дегидрогеназа NAD+ Е.С.1.1.1.2. – алкоголь дегидрогеназа NADP+ …………………………………………………. Е.С.1.1.1.27 – L-лактат дегидрогеназа
- 39. Оксиредуктаза Е.С.1.1.1.1
- 40. Трансферазалар S-Аденозил-метионин
- 41. Трансферазалар SAM – S-аденозил-L-метионин
- 42. Трансферазалар S-Аденозил-метионин
- 43. Гидролазалар Е.С.3.1 қолданыстағы күрделi эфир байланыстарына гидролаза Е.С.3.1.1.1 карбоксилэстеразалар RCOOR1 + H2O = RCOOH + R1OH
- 44. Лиазалар
- 45. Изомеразалар Е.С.5.1. рацемазалар мен эримеразалар Е.С.5.1.3. қолданыстағы көмiрсутекке және оның туындыларына Е.С.5.1.3.3. альдоза-1-эпимераза
- 46. Ферменттердің жалпы қасиеттері. Ферменттің субстратқа сәйкестігі құлыптың кілтке сәйкестігі тәрізді» (Э.Фишер 1894 ж.). Термолобилділігі, температуралық оптимум
- 47. Ферменттер әсерінің теориясы Фермент өзінің субстратын айырып таниды. Э.Фишердің айтуы бойынша “құлыпқа дәл келетін кілт сияқты”,
- 48. Фермент реакцияларының кинетикасы Виктор Генри (1903 ж.) Леонор Михаэлис, Мод Ментен (1913 ж.)
- 50. Абсолюттік талғампаздық белгілі бір айқын құрылымды субстратқа әсер ететін ферменттерге тән. Мысалы, аргиназа аргининді орнитин және
- 51. Ферменттердің құрылысы және әсер ету механизмі. Фермент Белоктық бөлігі Қосалқы топ Симплекс Ферон (тасымалдаушы) Агон (белсенді
- 52. Ферменттердің қасиеттері Ферменттік реакциялар жылдамдығына температураның әсері; Ортаның рН көрсеткішінің әсері; Фермент әсерінің ерекшелігі; Фермент активаторлары
- 53. Ферменттердің өздеріне тән ерекшелігі Ферменттің реакцияны тездету қасиеті: фермент тек өзінің ғана субстратын байланыстырады және сол
- 55. Фермент активтілігіне температура әсері 30-400С жағдайда тірі организмде ферменттер әсіресе белссенді. Ферменттер өзі ақуыз болғандықтан, өте
- 56. Ферменттік реакциялар кинетикасы Ферменттік реакциялар кинетикасы деп реакция жүру жылдамдығын айтады. Реакция жылдамдығын белгілі бір уақыт
- 57. Фермент реакцияларының кинетикасы Михаэлиса-Ментен моделі
- 58. Фермент әрекетіне орта рН шамасының әсері Ортаның рН шамасына байланысты ферменттер белсенділігі бірден өзгереді. Әр түрлі
- 59. Фермент реакцияларының кинетикасы рН фермент реакциялары жылдамдығына тәуелдiлiгi кейбiр ферменттер үшiн рН тиiмдi мәндер
- 60. Бәсекелес емес қайтымды тежеу E + S ↔ ES → E + P; E + I
- 61. Ингибиторлар мен активаторлар - Фермент активтілігін арттыратын қосылыстар активаторлар деп аталады. - Фермент әрекетін баяулататын, тіпті
- 62. Ферменттерді бөлу және тазалау Ферменттің нативті қасиеті сақталатын тәсіл- глицеринмен экстракциялау; Фермент құрамдас заттарды -100С жоғары
- 63. Ферменттердің тазалық дәрежесі- оның меншікті белсенділігімен бағланады, онда ферменттің белсенділігін 1 мг ақуызға шаққандағы есеппен алады.
- 64. Проферменттер мен изоферменттер Профермент (лат. pro – алдыңғы фермент) – ферменттердің белсенді емес түрі. Безді эпителийде
- 65. Изоферменттер (грек. isos – тең, бірдей) – бір фермент әр түрі, олардың полипептидтік құрылысында бір-бірінен өзгешелігі
- 66. Мультиферменттік жүйе Бұл әр түрлі ферменттерден құралған комплекс. Әрбір жеке мультиферменттік жүйе 2 ферменттен 20 ферментке
- 67. Ферменттердің практикалық маңызы Бактериалдық ашу Физиологиялық реттегіш Катализ Жасушалық метаболизм Макромолекулалар Генетикалық аппарат Тамақтану Мембраналар ультрақұрылысы
- 68. Иммобилденген ферменттер Иммобилденген (лат.immobilis - қозғалмайтын) ферменттер – қатты таянышқа (полимерге, целлюлозаға,әйнекке) бекітілген ферменттер. Ондай ферменттер
- 69. Тұңғыш рет 1910 жылы А.Гэррод зат алмасу ферменттермен және тұқым қуалайтын аурулардың арасындағы байланысты анықтады. Медицинада
- 70. Микроорганиздермен ашу тамақ, алкоголь, түрлі сусындар өндірісінде немесе консервілеуде қолданылады. Барлық ашу үдерісі пируваттың түзілуімен анаэробты
- 75. Скачать презентацию