Содержание
- 2. План 1. Загальна характеристика ферментів. 2. Властивості ферментів. 3. класифікація ферментів.
- 3. Спільність між хімічними каталізаторами і ферментами: 1. Каталізують тільки термодинамічно можливі реакції. 2. Не змінюються в
- 5. Металоферменти містять міцно зв’язані іони металів в активному центрі фермента (наприклад, залізо, цинк, мідь, кобальт). Приклади
- 6. Активні центри ферментів Активний центр – специфічна ділянка фермента до якої приєднується субстрат Субстрат, як правило,
- 7. Функціональна значимість окремих ділянок активного центру ферменту Активний центр ферменту Ділянка зв'язування Каталітична ділянка забезпечує субстратну
- 8. Активні центри містять функціональні групи (-OH, -NH, -COO і т.д.) Субстрат зв’язується за допомогою множинних слабких
- 9. Теорії механізму дії ферментів Теорія Фішера (“ключ-замок”) Активний центр ферменту (замок) здатний прийняти тільки субстрат специфічної
- 10. Абсолютна – один фермент діє тільки на один субстрат (уреаза розщеплює тільки сечовину; аргіназа розщеплює тільки
- 11. Залежність активності від рН Кожний фермент проявляє максимальну активність при певному pH (оптимум pH) Для більшості
- 12. Термолабільність залежність активності від температури - Ферменти денатуруються при температурі вище 45-50oC -Більшість ферментів мають температурний
- 13. Класифікація ферментів Загальні назви Утворюються додаванням суфікса –аза до назви субстрату Приклад: - тирозиназа – окислює
- 14. ШІСТЬ КЛАСІВ ФЕРМЕНТІВ 1. Оксидоредуктази Каталізують окислювально-відновні реакції Оксидази Пероксидзи Дегідрогенази
- 16. 2. ТРАНСФЕРАЗИ Каталізують перенесення атомів або груп атомів
- 17. 3. ГІДРОЛАЗИ Каталізують гідролітичні реакції (розщеплення за участю води) Естерази Пептидази глікозидази
- 18. 4. ЛІАЗИ Каталізують розщеплення субстратів без участі води з утворенням подвійного зв’язку
- 19. 5. ІЗОМЕРАЗИ Каталізують реакції ізомеризації
- 21. Скачать презентацию