Гемоглобин и миоглобин. Протеомика. Переваривание белков. Лекция 3

Август 21, 2022

Главная
Биология
Гемоглобин и миоглобин. Протеомика. Переваривание белков. Лекция 3

Содержание

2. 1. Миоглобин и гемоглобин. Гемоглобин: структура, свойства, виды, возрастные изменения качественного и количественного состава в крови.
3. 1. Миоглобин и гемоглобин. Гемоглобин: структура, свойства, виды, возрастные изменения качественного и количественного состава в крови.
4. К группе гемопротеинов относятся гемоглобин и его производные, миоглобин, хлорофиллсодержащие белки и ферменты (вся цитохромная система,
5. Гемоглобин в качестве белкового компонента содержит глобин, а небелкового – гем. Видовые различия гемоглобина обусловлены глобином,
6. Основу структуры простетической группы большинства гемосодержащих белков составляет порфириновое кольцо, являющееся в свою очередь производным тетрапиррольного
7. В молекуле гема порфин представлен в виде протопорфирина IX, содержащего четыре метильные группы (—СН3), две винильные
8. Модель третичной структуры молекулы миоглобина (по Дж. Кендрью). Латинскими буквами обозначены структурные домены, красным цветом –
9. А. Модель гемоглобина (по Перутцу). α-Цепи светлые; β-цепи темные; группы гема красные. Б. В центре молекулы
10. Схема строения гемоглобина Центральная полость
11. Строение гема, входящего в состав гемоглобина и миоглобина
12. Миоглобин – содержится в красных мышцах и участвует в запасании кислорода. В условиях интенсивной мышечной работы,
13. Гемоглобины – структурно-родственные белки, находящиеся в эритроцитах позвоночных. Они выполняют две важные биологические функции: 1) переносят
14. Кривые ассоциации кислорода для гемоглобина и миоглобина в зависимости от парциального давления кислорода
15. Наиболее распространенные гемоглобины имеют следующую тетрамерную структуру: НЬА (нормальный гемоглобин взрослого человека) – α2β2. Это основной
16. 2. Производные гемоглобина. Аномальные гемоглобины. Серповидно-клеточная анемия и талассемия
17. Мутантные (М) гемоглобины человека Мутации генов, кодирующих α- и β-цепи, могут существенным образом сказываться на их
18. Гемоглобин при серповидноклеточной анемии В гемоглобине S остаток Glu A2(6)β замещен на Val. Остаток А2 (Glu
19. Различия в строении молекул гемоглобинов 1 2 3 4 5 6 7 8 Hb A: Вал-Гис-Лей-Тре-Про-Глу-Глу-Лиз…
20. Этот липкий участок присутствует как в оксигенированном, так и в дезоксигенированном гемоглобине S (в гемоглобине А
21. Когда гемоглобин S переходит в дезоксигенированное состояние, его липкий участок связывается с комплементарным участком на другой
22. Ассоциация молекул дезоксигемоглобина S
23. Другая важная группа нарушений, связанных с аномалиями гемоглобина – талассемии. Для них характерна пониженная скорость синтеза
24. 3. Конформационные изменения и кооперативные взаимодействия субъединиц гемоглобина. Эффект Бора. Роль 2,3–бисфосфоглицерата
25. Кооперативные изменения конформации гемоглобина В дезоксигемоглобине благодаря ковалентной связи с белковой частью атом Fe2+ выступает из
26. Изменение положения Fe2+ и белковой части гемоглобина при присоединении О2
27. Кооперативные изменения конформации протомеров гемоглобина при присоединении О2
28. Перенос Н+ и СО2 с кровью. Эффект Бора. А – влияние концентрации СО2 и Н+ на
29. 2,3-Бифосфоглицерат (БФГ) – аллостерический регулятор сродства гемоглобина к О2 2,3-бисфосфоглицерат
30. Ткани Нb(О2)4 + БФГ ↔ Нb-БФГ + 4О2 Лёгкие
31. 4. Роль протеомики в оценке патологических состояний. Понятие об азотистом балансе. Переваривание и всасывание пищевых белков.
32. Протеомика – наука, основным предметом изучения которой являются белки, их функции и взаимодействия в живых организмах,
33. Основная задача протеомики – количественный анализ экспрессии белков в клетках в зависимости от их типа, состояния
34. Азотистый баланс означает разность между общим количеством азота, поступившим в организм человека (или другой организм), и
35. Если азота поступает больше, чем экскретируется, говорят, что данный индивидуум имеет положительный азотистый баланс. Примеры: период
36. Взрослый человек в норме находится в состоянии азотистого равновесия: потребление азота уравновешивается его выделением в составе
37. В состоянии отрицательного азотистого баланса количество выделяемого азота превышает количество азота, потребляемого организмом. Важным примером служат
38. Переваривание пищевых белков Переваривание белков, входящих в состав пищи, происходит в различных отделах ЖКТ с участием
39. Пепсин Основная пищеварительная функция желудка заключается в том, что в нем начинается переваривание белка. Пепсин продуцируется
40. Пепсин преобразует денатурированный белок в протеозы и затем в пептоны —большие полипептидные производные. Он представляет собой
41. Гастриксин – протеолитический фермент (катализирующий расщепление белка пищи) желудочного сока, проявляющий максимальную активность при pH, равном
42. Гастриксин, в отличие от пепсина, протеолетически активен в менее кислой среде. Гастриксин является вторым по объёму
43. Реннин (химозин, сычужный фермент). Этот фермент вызывает створаживание молока. Он чрезвычайно важен для процессов пищеварения у
44. Трипсин, химотрипсин и эластаза Протеолитическое действие панкреатического секрета обусловливается тремя эндопептидазами – трипсином, химотрипсином и эластазой,
45. Все три фермента секретируются в виде зимогенов. Активация трипсиногена осуществляется другим протеолитическим ферментом, энтерокиназой, секретируемой слизистой
46. Карбоксипептидаза Дальнейшее расщепление полипептидов, образовавшихся под действием эндопептидаз, осуществляет экзопептидаза – карбоксипептидаза, которая атакует С-концевую пептидную
47. Переваривание секретом кишечника Кишечный сок, секретируемый железами Бруннера и Либеркюна, также содержит пищеварительные ферменты, в число
48. Переваривание секретом кишечника 3) фосфатаза, удаляющая фосфат из некоторых органических фосфатов (гексозофосфаты и глицерофосфат) и из
49. Всасывание аминокислот и белка В нормальных условиях пищевые белки почти полностью расщепляются на составляющие их аминокислоты,
50. Изменения белкового состава организма Изменение белкового состава клеток в процессе их дифференцировки. Наследственные протеинопатии. Приобретённые протеинопатии.
51. 5. Бактериальное расщепление невсосавшихся в кишечнике аминокислот
52. Процессы гниения и брожения в кишечнике Большая часть потребленной пищи всасывается в тонком кишечнике. Остальная часть
53. Судьба аминокислот в кишечнике Большинство аминокислот подвергается декарбоксилированию в результате действия кишечных бактерий с образованием токсических
54. [2H] CH3SH → CH4 + H2S Метилмеркаптан Метан Сероводород Аминокислота триптофан в результате нескольких реакций превращается
55. Превращение аминокислот в толстом кишечнике
57. Скачать презентацию

Слайд 2

1. Миоглобин и гемоглобин. Гемоглобин: структура, свойства, виды, возрастные изменения качественного

и количественного состава в крови. Гемоглобин АIС и его клиническое значение.
2. Производные гемоглобина. Аномальные гемоглобины. Серповидно-клеточная анемия и талассемия.
3. Конформационные изменения и кооперативные взаимодействия субъединиц гемоглобина. Эффект Бора. Роль 2,3–бисфосфоглицерата.
4. Роль протеомики в оценке патологических состояний. Понятие об азотистом балансе. Переваривание и всасывание пищевых белков. Протеиназы желудочно-кишечного тракта: пепсин, гастриксин, ренин, трипсин, химотрипсин, экзопептидазы. Гастроинтестинальные гормоны, их роль.
5. Бактериальное расщепление невсосавшихся в кишечнике аминокислот.

Слайд 3

1. Миоглобин и гемоглобин. Гемоглобин: структура, свойства, виды, возрастные изменения качественного

и количественного состава в крови. Гемоглобин АIС и его клиническое значение

Слайд 4

К группе гемопротеинов относятся гемоглобин и его производные, миоглобин, хлорофиллсодержащие белки

и ферменты (вся цитохромная система, каталаза и пероксидаза). Все они содержат в качестве небелкового компонента структурно сходные железо- (или магний) порфирины, но различные по составу и структуре белки, обеспечивая тем самым разнообразие их биологических функций.

Слайд 5

Гемоглобин в качестве белкового компонента содержит глобин, а небелкового – гем.

Видовые различия гемоглобина обусловлены глобином, в то время как гем одинаков у всех видов гемоглобина.
Атом железа расположен в центре гема-пигмента, придающего крови характерный красный цвет.

Слайд 6

Основу структуры простетической группы большинства гемосодержащих белков составляет порфириновое кольцо, являющееся

в свою очередь производным тетрапиррольного соединения – порфирина.
Последний состоит из четырех замещенных пирролов, соединенных между собой метиновыми мостиками (—СН=).
Незамещенный порфирин называется порфином.

Слайд 7

В молекуле гема порфин представлен в виде протопорфирина IX, содержащего четыре

метильные группы (—СН3), две винильные группы (—СН=СН2) и два остатка пропионовой кислоты. Протопорфирин, присоединяя железо, превращается в гем.
Гем в виде гем-порфирина является простетической группой не только гемоглобина и его производных, но и миоглобина, каталазы, пероксидазы и цитохромов b, с и c1.

Слайд 8

Модель третичной структуры молекулы миоглобина (по Дж. Кендрью). Латинскими буквами обозначены

структурные домены, красным цветом – гем.

Слайд 9

А. Модель гемоглобина (по Перутцу). α-Цепи светлые; β-цепи темные; группы гема

красные. Б. В центре молекулы гемоглобина формируется «центральная полость»

Слайд 10

Схема строения гемоглобина
Центральная полость

Слайд 11

Строение гема, входящего в состав гемоглобина и миоглобина

Слайд 12

Миоглобин – содержится в красных мышцах и участвует в запасании кислорода.

В условиях интенсивной мышечной работы, когда парциальное давление кислорода в ткани падает, О2 освобождается из комплекса с миогобином и используется в митохондриях клеток для получения необходимой для работы мышц энергии.

Слайд 13

Гемоглобины – структурно-родственные белки, находящиеся в эритроцитах позвоночных. Они выполняют две

важные биологические функции:
1) переносят О2 из легких к периферическим тканям;
2) переносят СО2 и протоны от периферических тканей к дыхательным органам для последующего выведения из организма.
Гемоглобин связывает четыре молекулы кислорода на тетрамер (по одной на гем в каждой субъединице); особенно важным отличием его от миоглобина является характерная кривая насыщения кислородом, которая имеет сигмоидную форму.

Слайд 14

Кривые ассоциации кислорода для гемоглобина и миоглобина в зависимости от парциального

давления кислорода

Слайд 15

Наиболее распространенные гемоглобины имеют следующую тетрамерную структуру:
НЬА (нормальный гемоглобин взрослого

человека) – α2β2. Это основной гемоглобин взрослого организма, составляет около 98% от общего количества гемоглобина;
HbA2 (минорный гемоглобин взрослого человека) – α2δ2 Он находится в организме взрослого человека в меньшей концентрации, на его долю приходится около 2% общего гемоглобина;
Гемоглобин АIc – гемоглобин А, модифицированный ковалентным присоединением к нему глюкозы (гликозилированный гемоглобин);
Эмбриональный гемоглобин – синтезируется в эмбриональном желточном мешке через несколько недель после оплодотворения – ξ2ε2. Через 2 недели после формирования печени плода в ней начинает синтезироваться гемоглобин F;
HbF (фетальный гемоглобин) – α2γ2;
HbS (гемоглобин при серповидно-клеточной анемии) – α2S2.

Слайд 16

2. Производные гемоглобина. Аномальные гемоглобины. Серповидно-клеточная анемия и талассемия

Слайд 17

Мутантные (М) гемоглобины человека
Мутации генов, кодирующих α- и β-цепи, могут существенным

образом сказываться на их биологической функции.
Известно несколько сот мутантных гемоглобинов человека (в большинстве случаев функционально активных), и о некоторых из них, отличающихся сильным изменением биологических функций, речь пойдет ниже.
Патологическое состояние, при котором мутация вызывает изменение биологической функции гемоглобина, называют гемоглобинопатией.

Слайд 18

Гемоглобин при серповидноклеточной анемии
В гемоглобине S остаток Glu A2(6)β замещен на

Val.
Остаток А2 (Glu или Val) располагается на поверхности молекулы гемоглобина и контактирует с водой, и замещение полярного остатка Glu на неполярный Val приводит к появлению на поверхности β-субъединицы «липкого участка».

Слайд 19

Различия в строении молекул гемоглобинов
1 2 3 4 5 6

7 8
Hb A: Вал-Гис-Лей-Тре-Про-Глу-Глу-Лиз…
Hb S: Вал-Гис-Лей-Тре-Про-Вал-Глу-Лиз…

Слайд 20

Этот липкий участок присутствует как в оксигенированном, так и в дезоксигенированном

гемоглобине S (в гемоглобине А он отсутствует).
На поверхности дезоксигенированного гемоглобина существует комплементарный участок, способный прочно связываться с липким участком β-субъединицы, тогда как в оксигенированном гемоглобине этот участок маскируется другими группами.

Слайд 21

Когда гемоглобин S переходит в дезоксигенированное состояние, его липкий участок связывается

с комплементарным участком на другой молекуле дезоксигенированного гемоглобина.
Происходит полимеризация дезоксигемоглобина S и его осаждение в виде длинных волокон.
Волокна дезоксигемоглобина S механически деформируют эритроцит, придавая ему серповидную форму, что приводит к лизису клеток и множеству вторичных клинических проявлений.

Слайд 22

Ассоциация молекул дезоксигемоглобина S

Слайд 23

Другая важная группа нарушений, связанных с аномалиями гемоглобина – талассемии.
Для

них характерна пониженная скорость синтеза α-цепей гемоглобина (α-талассемия) или β-цепей (β-талассемия). Это приводит к анемии, которая может принимать очень тяжелую форму. В последние годы достигнут ощутимый прогресс в выяснении молекулярных механизмов, ответственных за развитие талассемии.

Слайд 24

3. Конформационные изменения и кооперативные взаимодействия субъединиц гемоглобина. Эффект Бора. Роль

2,3–бисфосфоглицерата

Слайд 25

Кооперативные изменения конформации гемоглобина
В дезоксигемоглобине благодаря ковалентной связи с белковой частью

атом Fe2+ выступает из плоскости гема в направлении Гис F8.
Присоединение О2 к атому Fe2+ одного протомера вызывает его перемещение в плоскость гема, за ним перемещаются остаток Гис F8 и полипептидная цепь, в состав которой он входит.
Т.к. протомер связан с остальными протомерами, а белки обладают конформационной лабильностью, происходит изменение конформации всего белка.

Слайд 26

Изменение положения Fe2+ и белковой части гемоглобина при присоединении О2

Слайд 27

Кооперативные изменения конформации протомеров гемоглобина при присоединении О2

Слайд 28

Перенос Н+ и СО2 с кровью. Эффект Бора. А – влияние концентрации

СО2 и Н+ на высвобождение О2 из комплекса с гемоглобином в тканях (эффект Бора); Б – оксигенирование дезоксигемоглобина в лёгких, образование и выделение СО2.

Слайд 29

2,3-Бифосфоглицерат (БФГ) – аллостерический регулятор сродства гемоглобина к О2
2,3-бисфосфоглицерат

Слайд 30

Ткани
Нb(О2)4 + БФГ ↔ Нb-БФГ + 4О2
Лёгкие

Слайд 31

4. Роль протеомики в оценке патологических состояний. Понятие об азотистом балансе.

Переваривание и всасывание пищевых белков. Протеиназы желудочно-кишечного тракта: пепсин, гастриксин, ренин, трипсин, химотрипсин, экзопептидазы. Гастроинтестинальные гормоны, их роль

Слайд 32

Протеомика – наука, основным предметом изучения которой являются белки, их функции

и взаимодействия в живых организмах, в том числе – в человеческом.

Слайд 33

Основная задача протеомики – количественный анализ экспрессии белков в клетках в

зависимости от их типа, состояния или влияния внешних условий.
Протеомика осуществляет сравнительный анализ больших групп белков – от всех белков, вовлеченных в тот или иной биологический процесс до полного протеома.
Преимуществом протеомики перед геномикой является тот факт, что наличие какого-либо гена в геноме не означает, что с него производится транскрипция, а наличие транскрипта не означает, что с него происходит трансляция, а даже если происходит, то транскрипт не позволяет однозначно говорить о структуре белка, его созревании и локализации.

Слайд 34

Азотистый баланс означает разность между общим количеством азота, поступившим в организм

человека (или другой организм), и общим количеством экскретируемого азота.

Слайд 35

Если азота поступает больше, чем экскретируется, говорят, что данный индивидуум имеет

положительный азотистый баланс. Примеры: период роста и беременности. Азотистый баланс положителен как у здорового растущего ребенка, так и у здоровой беременной женщины.

Слайд 36

Взрослый человек в норме находится в состоянии азотистого равновесия: потребление азота

уравновешивается его выделением в составе фекалий и мочи.

Слайд 37

В состоянии отрицательного азотистого баланса количество выделяемого азота превышает количество азота,

потребляемого организмом. Важным примером служат больные, потребляющие недостаточное количество азота с пищей (например, при квашиоркоре). Такое же состояние наблюдается при прогрессирующих формах рака и в ряде случаев в послеоперационном периоде.

Слайд 38

Переваривание пищевых белков
Переваривание белков, входящих в состав пищи, происходит в различных

отделах ЖКТ с участием протеиназ.

Слайд 39

Пепсин
Основная пищеварительная функция желудка заключается в том, что в нем начинается

переваривание белка.
Пепсин продуцируется главными клетками в виде неактивного зимогена, пепсиногена.
Пепсиноген активируется в пепсин ионами Н+, которые отщепляют защитный полипептид, «раскрывая» активный пепсин, а также самим пепсином, вызывающим быструю активацию дополнительных молекул пепсиногена (аутокатализ).

Слайд 40

Пепсин преобразует денатурированный белок в протеозы и затем в пептоны —большие

полипептидные производные. Он представляет собой эндопептидазу, поскольку осуществляет гидролиз пептидных связей в составе главной полипептидной структуры, а не N- или С-концевых последовательностей, что характерно для экзопептидаз.
Пепсин специфически атакует пептидные связи, образуемые с участием ароматических аминокислот (например, тирозина) или дикарбоновых аминокислот (например, глутамата).

Слайд 41

Гастриксин – протеолитический фермент (катализирующий расщепление белка пищи) желудочного сока, проявляющий

максимальную активность при pH, равном 3,0-3,5. Гастриксин по своим функциям и эволюции в желудке близок к пепсину, поэтому иногда называется пепсин С или парапепсин II и относится к изопепсинам. Профермент гастриксина – прогастриксин – секретируется главными клетками фундальных желёз дна, тела и интермедиальной зоны желудка, а также клетками пилорических желёз и активируется, также как и профермент пепсина пепсиноген, соляной кислотой желудочного сока.

Слайд 42

Гастриксин, в отличие от пепсина, протеолетически активен в менее кислой среде.

Гастриксин является вторым по объёму после пепсина среди содержащихся в желудочном соке протеолитических ферментов. Количество гастриксина в желудочном соке здорового взрослого человека составляет 20-50 % от количества пепсина.
Гастриксин вместе с пепсином обеспечивают до 95 % всей протеолитической активности желудочного сока.

Слайд 43

Реннин (химозин, сычужный фермент). Этот фермент вызывает створаживание молока. Он чрезвычайно

важен для процессов пищеварения у младенцев, поскольку предотвращает быстрый выход молока из желудка.
В присутствии кальция реннин вызывает необратимые изменения казеина молока, превращая его в параказеин, который затем подвергается действию пепсина. В желудке взрослых людей реннин, по-видимому, отсутствует.
Реннин используется при производстве сыра.

Слайд 44

Трипсин, химотрипсин и эластаза
Протеолитическое действие панкреатического секрета обусловливается тремя эндопептидазами –

трипсином, химотрипсином и эластазой, которые расщепляют белки и полипептиды, поступающие из желудка, с образованием полипептидов, пептидов или тех и других.
Трипсин специфически действует на пептидные связи, образуемые основными аминокислотами, химотрипсин – на связи между остатками незаряженных аминокислот (например, ароматических), в то время как эластаза вопреки своему названию обладает довольно широкой специфичностью, расщепляя связи, примыкающие к остаткам малых аминокислот, таких, как глицин, аланин и серии.

Слайд 45

Все три фермента секретируются в виде зимогенов. Активация трипсиногена осуществляется другим

протеолитическим ферментом, энтерокиназой, секретируемой слизистой кишечника.
Она гидролизует лизиновую пептидную связь в зимогене, высвобождая малый полипептид, что приводит к разворачиванию молекулы в активный трипсин.
Образовавшийся трипсин действует не только на новые молекулы трипсиногена, но и на другие зимогены панкреатического секрета – химотрипсиноген, проэластазу и прокарбоксипептидазу – с высвобождением соответственно химотрипсина, эластазы и карбоксипептидазы.

Слайд 46

Карбоксипептидаза
Дальнейшее расщепление полипептидов, образовавшихся под действием эндопептидаз, осуществляет экзопептидаза – карбоксипептидаза,

которая атакует С-концевую пептидную связь, высвобождая одиночные аминокислоты.

Слайд 47

Переваривание секретом кишечника
Кишечный сок, секретируемый железами Бруннера и Либеркюна, также содержит

пищеварительные ферменты, в число которых входят:
1) аминопептидаза, представляющая собой экзопептидазу, которая гидролизует пептидные связи за N-концевыми аминокислотами полипептидов и олигопептидов; дипептидазы различной специфичности, некоторые из них могут находиться внутри кишечного эпителия; они завершают расщепление дипептидов до свободных аминокислот;
2) специфические дисахаридазы и олигосахаридазы, такие, как α-глюкозидаза (мальтаза), удаляющая единичные глюкозные остатки из α1→4-связанных олигосахаридов и дисахаридов начиная с нередуцирующих концов, изомальтаза (а-декстриназа), которая гидролизует 1→6-связи α-декстринов; β-галактозидаза (лактаза), удаляющая галактозу из лактозы; сахараза, гидролизующая сахарозу, и трегалаза. расщепляющая трегалозу;

Слайд 48

Переваривание секретом кишечника
3) фосфатаза, удаляющая фосфат из некоторых органических фосфатов (гексозофосфаты

и глицерофосфат) и из нуклеотидов пищевого происхождения или образующихся из нуклеиновых кислот в результате их переваривания нуклеазами;
4) полинуклеотидазы, которые расщепляют нуклеиновые кислоты на нуклеотиды;
5) нуклеозидазы (нуклеозидфосфорилазы), катализирующие фосфоролиз нуклеозидов с образованием свободных азотистых оснований и пентозофосфатов;
6) кишечный секрет, по-видимому, содержит также фосфолипазу, которая действует на фосфолипиды с образованием глицерола, жирных кислот, фосфорной кислоты и оснований, таких, как холин.

Слайд 49

Всасывание аминокислот и белка
В нормальных условиях пищевые белки почти полностью расщепляются

на составляющие их аминокислоты, которые затем быстро всасываются в кишечнике.
Возможно, что некоторые гидролитические процессы (например, в случае дипептидов) полностью завершаются в кишечной стенке.
Потребность животных в белке может с успехом удовлетворяться скармливанием полной смеси аминокислот.

Слайд 50

Изменения белкового состава организма
Изменение белкового состава клеток в процессе их дифференцировки.
Наследственные

протеинопатии.
Приобретённые протеинопатии.

Слайд 51

5. Бактериальное расщепление невсосавшихся в кишечнике аминокислот

Слайд 52

Процессы гниения и брожения в кишечнике
Большая часть потребленной пищи всасывается в

тонком кишечнике. Остальная часть попадает в толстый кишечник. Именно здесь происходит значительное всасывание воды и полужидкое кишечное содержимое постепенно становится более твердым. В этот период проявляется бактериальная активность.
В ходе вызываемых бактериями процессов брожения и гниения образуются различные газы, такие, как СО2, метан, водород, азот и сероводород, а также уксусная, молочная и масляная кислоты.

Слайд 53

Судьба аминокислот в кишечнике
Большинство аминокислот подвергается декарбоксилированию в результате действия

кишечных бактерий с образованием токсических аминов (птомаинов).
Реакции декарбоксилирования приводят к образованию кадаверина из лизина, агматина из аргинина, тирамина из тирозина, путресцина из орнитина и стамина из гистидина.

Слайд 54

[2H]
CH3SH → CH4 + H2S Метилмеркаптан Метан Сероводород
Аминокислота триптофан

в результате нескольких реакций превращается в индол и метилиндол (скатол). Именно эти соединения в основном придают запах калу. Серусодержащая аминокислота цистеин подвергается серии превращений с образованием меркаптанов, таких, как этил- и метилмеркаптаны, а также H2S.

Слайд 55

Гемоглобин и миоглобин. Протеомика. Переваривание белков. Лекция 3

Содержание

1. Миоглобин и гемоглобин. Гемоглобин: структура, свойства, виды, возрастные изменения качественного

1. Миоглобин и гемоглобин. Гемоглобин: структура, свойства, виды, возрастные изменения качественного

К группе гемопротеинов относятся гемоглобин и его производные, миоглобин, хлорофиллсодержащие белки

Гемоглобин в качестве белкового компонента содержит глобин, а небелкового – гем.

Основу структуры простетической группы большинства гемосодержащих белков составляет порфириновое кольцо, являющееся

В молекуле гема порфин представлен в виде протопорфирина IX, содержащего четыре

Модель третичной структуры молекулы миоглобина (по Дж. Кендрью). Латинскими буквами обозначены

А. Модель гемоглобина (по Перутцу). α-Цепи светлые; β-цепи темные; группы гема

Схема строения гемоглобинаЦентральная полость

Строение гема, входящего в состав гемоглобина и миоглобина

Миоглобин – содержится в красных мышцах и участвует в запасании кислорода.

Гемоглобины – структурно-родственные белки, находящиеся в эритроцитах позвоночных. Они выполняют две

Кривые ассоциации кислорода для гемоглобина и миоглобина в зависимости от парциального

Наиболее распространенные гемоглобины имеют следующую тетрамерную структуру: НЬА (нормальный гемоглобин взрослого

2. Производные гемоглобина. Аномальные гемоглобины. Серповидно-клеточная анемия и талассемия

Мутантные (М) гемоглобины человекаМутации генов, кодирующих α- и β-цепи, могут существенным

Гемоглобин при серповидноклеточной анемииВ гемоглобине S остаток Glu A2(6)β замещен на

Различия в строении молекул гемоглобинов 1 2 3 4 5 6

Этот липкий участок присутствует как в оксигенированном, так и в дезоксигенированном

Когда гемоглобин S переходит в дезоксигенированное состояние, его липкий участок связывается

Ассоциация молекул дезоксигемоглобина S

Другая важная группа нарушений, связанных с аномалиями гемоглобина – талассемии. Для

3. Конформационные изменения и кооперативные взаимодействия субъединиц гемоглобина. Эффект Бора. Роль

Кооперативные изменения конформации гемоглобинаВ дезоксигемоглобине благодаря ковалентной связи с белковой частью

Изменение положения Fe2+ и белковой части гемоглобина при присоединении О2

Кооперативные изменения конформации протомеров гемоглобина при присоединении О2

Перенос Н+ и СО2 с кровью. Эффект Бора. А – влияние концентрации

2,3-Бифосфоглицерат (БФГ) – аллостерический регулятор сродства гемоглобина к О22,3-бисфосфоглицерат

Ткани Нb(О2)4 + БФГ ↔ Нb-БФГ + 4О2 Лёгкие

4. Роль протеомики в оценке патологических состояний. Понятие об азотистом балансе.

Протеомика – наука, основным предметом изучения которой являются белки, их функции

Основная задача протеомики – количественный анализ экспрессии белков в клетках в

Азотистый баланс означает разность между общим количеством азота, поступившим в организм

Если азота поступает больше, чем экскретируется, говорят, что данный индивидуум имеет

Взрослый человек в норме находится в состоянии азотистого равновесия: потребление азота

В состоянии отрицательного азотистого баланса количество выделяемого азота превышает количество азота,

Переваривание пищевых белковПереваривание белков, входящих в состав пищи, происходит в различных

ПепсинОсновная пищеварительная функция желудка заключается в том, что в нем начинается

Пепсин преобразует денатурированный белок в протеозы и затем в пептоны —большие

Гастриксин – протеолитический фермент (катализирующий расщепление белка пищи) желудочного сока, проявляющий

Гастриксин, в отличие от пепсина, протеолетически активен в менее кислой среде.

Реннин (химозин, сычужный фермент). Этот фермент вызывает створаживание молока. Он чрезвычайно

Трипсин, химотрипсин и эластазаПротеолитическое действие панкреатического секрета обусловливается тремя эндопептидазами –

Все три фермента секретируются в виде зимогенов. Активация трипсиногена осуществляется другим

КарбоксипептидазаДальнейшее расщепление полипептидов, образовавшихся под действием эндопептидаз, осуществляет экзопептидаза – карбоксипептидаза,

Переваривание секретом кишечникаКишечный сок, секретируемый железами Бруннера и Либеркюна, также содержит

Переваривание секретом кишечника3) фосфатаза, удаляющая фосфат из некоторых органических фосфатов (гексозофосфаты

Всасывание аминокислот и белкаВ нормальных условиях пищевые белки почти полностью расщепляются

Изменения белкового состава организмаИзменение белкового состава клеток в процессе их дифференцировки.Наследственные

5. Бактериальное расщепление невсосавшихся в кишечнике аминокислот

Процессы гниения и брожения в кишечникеБольшая часть потребленной пищи всасывается в

Судьба аминокислот в кишечнике Большинство аминокислот подвергается декарбоксилированию в результате действия

[2H] CH3SH → CH4 + H2S Метилмеркаптан Метан СероводородАминокислота триптофан

Превращение аминокислот в толстом кишечнике

Похожие презентации

Схема строения гемоглобина
Центральная полость

Наиболее распространенные гемоглобины имеют следующую тетрамерную структуру:
НЬА (нормальный гемоглобин взрослого

Мутантные (М) гемоглобины человека
Мутации генов, кодирующих α- и β-цепи, могут существенным

Гемоглобин при серповидноклеточной анемии
В гемоглобине S остаток Glu A2(6)β замещен на

Различия в строении молекул гемоглобинов
1 2 3 4 5 6

Другая важная группа нарушений, связанных с аномалиями гемоглобина – талассемии.
Для

Кооперативные изменения конформации гемоглобина
В дезоксигемоглобине благодаря ковалентной связи с белковой частью

2,3-Бифосфоглицерат (БФГ) – аллостерический регулятор сродства гемоглобина к О2
2,3-бисфосфоглицерат

Ткани
Нb(О2)4 + БФГ ↔ Нb-БФГ + 4О2
Лёгкие

Переваривание пищевых белков
Переваривание белков, входящих в состав пищи, происходит в различных

Пепсин
Основная пищеварительная функция желудка заключается в том, что в нем начинается

Трипсин, химотрипсин и эластаза
Протеолитическое действие панкреатического секрета обусловливается тремя эндопептидазами –

Карбоксипептидаза
Дальнейшее расщепление полипептидов, образовавшихся под действием эндопептидаз, осуществляет экзопептидаза – карбоксипептидаза,

Переваривание секретом кишечника
Кишечный сок, секретируемый железами Бруннера и Либеркюна, также содержит

Переваривание секретом кишечника
3) фосфатаза, удаляющая фосфат из некоторых органических фосфатов (гексозофосфаты

Всасывание аминокислот и белка
В нормальных условиях пищевые белки почти полностью расщепляются

Изменения белкового состава организма
Изменение белкового состава клеток в процессе их дифференцировки.
Наследственные

Процессы гниения и брожения в кишечнике
Большая часть потребленной пищи всасывается в

Судьба аминокислот в кишечнике
Большинство аминокислот подвергается декарбоксилированию в результате действия

[2H]
CH3SH → CH4 + H2S Метилмеркаптан Метан Сероводород
Аминокислота триптофан