Белковые вещества

Сентябрь 9, 2022

Главная
Химия
Белковые вещества

Содержание

2. Белками, белковыми веществами (протеинами) называются высокомолекулярные органические вещества, молекулы которых построены из остатков α-аминокислот. Белки играют
3. Строение белков. Несмотря на разнообразие в строении и функциях, элементный состав белковых веществ колеблется незначительно и
4. В составе белков идентифицировано от 20 до 30 аминокислотных остатков. Состав и последовательность расположения аминокислотных остатков
5. Биологические функции белков Белки обладают множеством различных биологических функций: каталитические белки - биологические катализаторы, которые называют
6. структурные белки входят в состав мембран клеток и отличаются высокой степенью гидрофобности, к ним относятся так
7. Классификация белков Белки можно классифицировать как по структуру, так и по выполняемым функциям. Функциональное разнообразие показано
8. Простые и сложные белки Простые белки - это макромолекулы, состоящие только из аминокислот. Представители: альбумины, глобулины,
9. Современные представления о строении белков Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белковых молекул. Под первичной
10. Вторичная структура белка – это пространственная двухмерная ориентация аминокислотных остатков, соединенных в полипептидную цепь. Полипептидные цепи
11. β- структура. В отличие от α-спирали β-структура образована за счет межцепочечных водородных связей между соседними участками
12. Вторичная структура в виде складчатого листа (β- структура): Примером антипараллельной β- структуры является вторичная структура фиброина
13. Третичная структура белков – это пространственная трехмерная конформация белковых молекул; образуется самопроизвольно и зависит от размера,
14. Четвертичная структура белков. Четвертичной струк-турой белков называют ассоциированные между собой две и более субъединицы, ориентированные в
15. Физико-химические свойства белков Химические свойства белков определяются химическими свойствами аминокислот, образующих полипептидную цепь. Сохранение свободных аминогрупп
16. Кислотно-основные свойства белков Белки как и аминокислоты проявляют как кислотные, так и основные свойства. Являясь амфотерными
17. Изоэлектрическая точка - одна из характерных констант белков. Однако если довести раствор белка до изоэлектрической точки,
18. Растворимость белков Гидрофильность белков. Способность белков связывать на своей контактной поверхности воду - одно из характерных
19. В растворах белки проявляют такие cвойства, как явление светорассеяния (эффект Тендаля), поэтому почти все белковые растворы
21. Скачать презентацию

Слайд 2

Белками, белковыми веществами (протеинами) называются высокомолекулярные органические вещества, молекулы которых

построены из остатков α-аминокислот.
Белки играют исключительную роль в жизни живого организма, выполняя весьма разнообразные функции. Из них состоит основная масса протоплазмы клеток, они выполняют каталитические, строительные, энергети-ческие, обменные, защитные и многие другие функции. Растения синтезируют белки (их составные части - α-аминокислоты) из СО2 и Н2О за счет фотосинтеза, остальные элементы, усваивая из почвы.
Животные организмы получают готовые аминокислоты с пищей и на их базе строят белки своего организма.

Слайд 3

Строение белков.
Несмотря на разнообразие в строении и функциях, элементный состав

белковых веществ колеблется незначительно и составляет в %:
С - 50,0 – 55,0
Н - 6,0 - 7,5
N - 15,0 – 18,0 (К = 100/16=6,25)
О - 21,0 – 22,0
S - 0,3 – 2,5
Р - 1,0 – 2,0
Согласно общепринятой теории молекула белка состоит из остатков α - аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Впервые мысль о пептидных связях высказана выдающимся русским биохимиком А.Я. Данилевским

Слайд 4

В составе белков идентифицировано от 20 до 30 аминокислотных остатков.

Состав и последовательность расположения аминокислотных остатков в молекуле белка могут быть различными, поэтому разнообразие белков безгранично. Под понятием белок подразумевают макромолекулу (полипептид), содержащую 100 и более аминокислотных остатков, способную образовывать и самостоятельно стабилизировать свою пространственную структуру.
Пептидные связи являются не единственными связями в белках. Отдельные пептидные цепи и их участки могут быть связаны между собой дисульфидными (-S-S-), солевыми и водородными связями. В молекуле белка также могут существовать и некоторые другие виды взаимодействия.

Слайд 5

Биологические функции белков
Белки обладают множеством различных биологических функций:
каталитические белки

- биологические катализаторы, которые называют ферментами или энзимами;
транспортные белки выполняют функции переноса веществ из одного компонента клетки в другой или между органами целого организма;
регуляторные белки осуществляют регуляторные функции, к ним относятся гормоны белково-пептидной природы;
защитные белки представлены антителами или иммуноглобулинами, эти белки синтезируются в костном мозге и предохраняют организм от чужеродных веществ;
сократительные белки определяют способность некоторых клеток и организмов сокращаться и перемешиваться, к таким белкам относятся, в частности, актин и миозин, функционирующие в сократительной системе мышечной ткани;

Слайд 6

структурные белки входят в состав мембран клеток и отличаются высокой

степенью гидрофобности, к ним относятся так называемые интегральные белки, белки межклеточного матрикса (коллаген и ретикулин), а также эластин (белок связок) и коллаген (белок кожи);
рецепторные белки играют важную роль при передаче нервного или гормонального сигнала в клетку, рецепторы локализованы в мембранах, механизмы передачи информации связаны с изменением конформации белка, поглощением или выделением тепла;
запасные и питательные белки используются клетками в качестве резервного, питательного материала;
токсические белки - это токсины яда змей, скорпионов, пчел, характеризуются низкой молекулярной массой (до 10000 дальтон), наиболее распространенные из них - дифтерийные и холерные токсины.

Слайд 7

Классификация белков
Белки можно классифицировать как по структуру, так и по

выполняемым функциям. Функциональное разнообразие показано ранее, структурное разнообразие связано с формой молекул и наличием в их составе небелковых компонентов.
По форме молекулы белка делятся на два класса: глобулярные и фибриллярные. Фибриллярные белки имеют вытянутую, нитевидную форму и состоят из нескольких полипептидных цепей. Глобулярные белки в отличие от фибриллярных, выполняющих в основном структурные функции, имеют более сложную конформацию и гораздо более разнообразные функции. Их полипептидные цепи свернуты в компактные глобулы, и поверхностные радикалы аминокислот обладают высокой реакционноспособностью.

Слайд 8

Простые и сложные белки
Простые белки - это макромолекулы, состоящие только

из аминокислот. Представители: альбумины, глобулины, гистоны, протамины.
Сложные белки содержат небелковый компонент, классифицируются по характеру небелкового компонента. Представители: липопротеины (липидный компонент соединен с белком при помощи нековалентных связей различной природы); гликопротеины (гликозидные компоненты различной природы, ковалентно связаны с белком); фосфопротеины (содержат ортофосфорную кислоту, связанную с гидроксилом серина или треонина); хромопротеины - сложные белки, в состав которых входят окрашенные небелковые компоненты и другие.

Слайд 9

Современные представления о строении белков
Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную

структуры белковых молекул.
Под первичной структурой белка понимают строго определенный порядок чередования аминокислотных остатков, соединенных пептидными (ковалентными) связями в полипептидной цепи белка. Это конкретная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи - генетический код. Определяется с помощью прибора, называемого секвинатором.

Слайд 10

Вторичная структура белка – это пространственная двухмерная ориентация аминокислотных остатков,

соединенных в полипептидную цепь. Полипептидные цепи белков, организованные во вторичную структуру, стабилизированы водородными связями. Атом кислорода одной пептидной группы образует водородную связь с NH- группой другой пептидной связи. При этом формируются следующие структуры: α-спираль, β-структура и др.
α-Спираль. Наиболее термодинамически выгодной структурой является правая α-спираль. В 1950 году Л. Полинг и Р. Кори расчетным путем определили это. При образовании α-спирали полипептидная цепь закручи- вается вокруг оси. Стабилизация спирали достигается водородными связями между NH- группой данного остатка аминокислоты с СО- группой четвертого от него остатка. Направленность водородных связей параллельна продольной оси α-спирали.

Слайд 11

β- структура. В отличие от α-спирали β-структура образована за счет

межцепочечных водородных связей между соседними участками полипептидной цепи, так как внутри - цепочечные контакты отсутствуют. Полипептидная цепь в β- структуре сильно вытянута и имеет не спиральную, а зигзагообразную форму.
В параллельной β- структуре («складчатом листе») пептидные цепи располагаются параллельно друг другу, образуя пространственную структуру, подобную складчатому листу, сложенному гармошкой. Различают два типа структур: параллельную, если направление полипептидных цепей одинаково, и антипараллельную, если полипептидные цепи направлены навстречу друг другу.

Слайд 12

Вторичная структура в виде складчатого листа (β- структура):
Примером антипараллельной

β- структуры является вторичная структура фиброина шелка, вырабатываемого тутовым шелкопрядом.

Слайд 13

Третичная структура белков – это пространственная трехмерная конформация белковых

молекул; образуется самопроизвольно и зависит от размера, формы, полярности аминокислотных остатков, их последовательности расположения в полипептидной цепи. Она возникает в результате взаимодействия между цепочками полипептидов и поддерживается дисульфидными, ионными, гидрофобными, электростатическими и другими взаимодействиями. При образовании многие атомы, находящиеся на удаленных участках полипептидной цепи, сближаются и, воздействуя друг на друга, приобретают новые свойства, отсутствующие у индивидуальных аминокислот или небольших полипептидов. По пространственной структуре белки делятся на два больших класса – глобулярные и фибрилярные. Такое деление сложилось исторически и продолжает использоваться в настоящее время.

Слайд 14

Четвертичная структура белков. Четвертичной струк-турой белков называют ассоциированные между собой

две и более субъединицы, ориентированные в пространстве. Система стабилизирована всеми видами ковалентной и нековалентной связи. В определенных условиях они способны диссоциировать на более мелкие «субмоле-кулы», которые могут опять соединятся в первоначальную молекулу, но не у всех белков встречаются все четыре уровня структурной организации. Белки, имеющие четвертичную структуру, часто называют олигомерными.
Примеры белков, имеющих четвертичную структуру:
каталаза состоит из четырех абсолютно равноценных субъединиц; гемоглобин – из четырех полипептидных цепей (из них две цепи α и две цепи β); белок РНК-полимераза – из пяти субъединиц различного строения и с неодинаковыми функциями.

Слайд 15

Физико-химические свойства белков
Химические свойства белков определяются химическими свойствами аминокислот, образующих

полипептидную цепь. Сохранение свободных аминогрупп и карбоксильных групп в молекулах белка обуславливает их амфотерность, возможности взаимодействия как с кислотами, так и основаниями. Различное соотношение NH2-групп и СООН-групп в молекулах белка определяет три их типа - кислые, нейтральные и основные. Соответственно, изоэлектрическая точка таких белков будет лежать в кислой среде, вблизи рН = 7 или в щелочной средах. Растворимые в воде белки могут образовывать как коллоидные растворы, так и истинные (молекулярные) растворы, что зависит от молекулярной массы, гидрофильности, концент-рации макромолекул и других факторов.

Слайд 16

Кислотно-основные свойства белков
Белки как и аминокислоты проявляют как кислотные, так

и основные свойства. Являясь амфотерными электролитами, белки мигрируют в электрическом поле со скоростью, зависящей от их суммарного заряда и рН среды. При определенном для каждого белка значении рН (изоэлектрическая точка) его молекулы электронейтральны, т.е. то значение рН при котором белок, помещенный в электрическое поле, не движется ни к катоду, ни к аноду, называется изоэлектрической точкой. В изоэлектрической точке белок обладает наименьшей растворимостью и наибольшей вязкостью, в результате чего происходит наиболее легкое осаждение белка из раствора.

Слайд 17

Изоэлектрическая точка - одна из характерных констант белков. Однако если

довести раствор белка до изоэлектрической точки, то сам по себе белок все же не выпадет в осадок. Значение рН, отвечающее изоэлектрической точке белка, будет выше 7,0, если белок содержит большое число остатков основных аминокислот (лиз, арг), что характерно, например, для рибонуклеазы, или относительно низким, если в белке содержатся преимущественно остатки кислых аминокислот (асп, глу), как в случае пепсина. У большинства глобулярных белков изоэлектрические точки лежат в пределах рН 4,5- 6,5.

Слайд 18

Растворимость белков
Гидрофильность белков. Способность белков связывать на своей контактной поверхности

воду - одно из характерных физико-химических свойств, имеющих исключительное значение в организации биологических систем. Содержание в молекуле белка большого количества функциональных групп - аминных, гидроксильных, карбоксильных - обуславливает его высокую гидрофильность. С гидрофильностью связаны такие процессы, как растворимость и набухание белков, их осаждение и денатурация при воздействии различных физико-химических факторов внешней среды.

Слайд 19

В растворах белки проявляют такие cвойства, как явление светорассеяния (эффект

Тендаля), поэтому почти все белковые растворы в рассеянном свете кажутся мутными и опалесцируют. Их растворы также проявляют высокую вязкость, способность к образованию гелей и неспособность проходить через полупроницаемые мембраны и другие свойства. Вместе с тем белки не являются истинными коллоидами, так как они способны образовывать молекулярные растворы.

Белковые вещества

Содержание

Белками, белковыми веществами (протеинами) называются высокомолекулярные органические вещества, молекулы которых

Строение белков. Несмотря на разнообразие в строении и функциях, элементный состав

В составе белков идентифицировано от 20 до 30 аминокислотных остатков.

Биологические функции белков Белки обладают множеством различных биологических функций: каталитические белки

структурные белки входят в состав мембран клеток и отличаются высокой

Классификация белков Белки можно классифицировать как по структуру, так и по

Простые и сложные белки Простые белки - это макромолекулы, состоящие только

Современные представления о строении белков Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную