Содержание
- 2. Відмінність біологічних каталізаторів (ферментів) від мінеральних Надзвичайно висока ефективність дії (в дуже малих кількостях підсилюють швидкості
- 3. Будова ферментів 1) прості білки (однокомпонентні) 2) складні білки (двокомпонентні): простий білок + простетична група (апофермент)
- 4. Молекулярна маса РИБОНУКЛЕАЗА ……………....………………..……………………..13700 ТРИПСИН ………………………………………………………………23800 ГЕКСОКІНАЗА ……………………...………………….……………..45000 АЛЬДОЛАЗА ………………………………………………...………..142000 УРЕАЗА ………………………………………………………………..480000 ПІРУВАТДЕГІДРОГЕНАЗА ………..……….………………...……4500000
- 5. Коферменти 1. Водорозчинні вітаміни – у вигляді фосфорних ефірів (ТДФ та ФП) або в складі нуклеотидів
- 7. Центри ферментів це особливі ділянки ферментів, які формуються на рівні третинної і четвертинної структури та забезпечують
- 8. В структурі ферментів розрізняють наступні центри: 1. Активний центр, в ньому виділяють 2 ділянки, які теж
- 9. 2. Регуляторний (алостеричний) центр – це ділянка ферменту, приєднання до якого різних речовин (модифікаторів) призводить до
- 10. 1 – активний центр: 1а – субстратний центр (контактні ділянки); 1б – каталітичний центр; 2 –
- 11. Будова активного центру ферменту
- 12. Амінокислоти, що найчастіше входять до структури центрів Серин – ОН Треонін – ОН Тирозин – ОН
- 13. Загальні властивості ферментів 1. Термолабільність – це зміна активності ферментів при різних температурах: оптимальну активність вони
- 14. Залежність швидкості ферментативної реакції (V) від температури
- 15. 2. Чутливість до рН середовища Більшість ферментів організму мають оптимум рН, наближений до нейтрального, хоча для
- 16. Залежність швидкості ферментативної реакції (V) від рН середовища
- 17. 3. Специфічність дії – це вибірковість дії ферментів як по відношенню до субстрату реакції, так і
- 18. 4. Зберігають активність в ізольованому вигляді, тому багато ферментів використовують як лікарські препарати. 5. Чутливість до
- 19. Механізм дії ферментів. Енергетичні зміни ПРИ ХІМІЧНИХ РЕАКЦІЯХ. Будь-які хімічні реакції перебігають згідно двох основних законів
- 20. Фермент зменшує енергію активації Еа, тобто знижує висоту енергетичного бар'єру, в результаті чого збільшується частка реакційно-здатних
- 21. Зниження енергетичного бар'єру відбувається за рахунок: 1. Підвищення ймовірності зіткнення субстратів. 2. Чіткої орієнтації взаємодій молекул
- 22. Механізм ферментативного каталізу (теорія нестійких фермент-субстратних комплексів) В механізмі ферментативного каталізу вирішальне значення має утворення нестійких
- 23. S + E → ES → EP → E + P (cубстрат) (фермент) (фермент- (проміжний (фермент)
- 24. Ефект деформації Активний центр ферменту також сприяє дестабілізації міжатомних зв'язків в молекулі субстрату, що полегшує перебіг
- 25. Етапи ферментативного каталізу I - етап зближення та орієнтації субстрату відносно активного центру ферменту; II -
- 26. Конкурентна і неконкурентна дія інгібіторів Конкурентна дія інгібітора буває в тому випадку, коли його хімічна будова
- 27. Схема конкурентного інгібування активності ферменту
- 28. За неконкурентного інгібування інгібітор приєднується до алостеричного центру, в результаті чого змінюється конформація активного центру та
- 29. Схема неконкурентного інгібування активності ферменту
- 30. Ферментні ансамблі або мультиферменти – комплекс ферментів, які каталізують послідовні реакції при перетворенні однієї речовини.
- 31. ІЗОФЕРМЕНТИ Це множинні молекулярні форми, що мають єдину субстратну специфічність (фактично це один і той самий
- 32. Множинні ізоформи ЛДГ А – будова різних ізоформ ЛДГ (субодиниці типу Н і типу М); Б
- 33. Активність ферментів визначають опосередковано: за кількістю продукту, що утворився (Р), за кількістю спожитого субстрату (S). Міжнародна
- 34. Для оцінки кількості молекул ферменту серед інших білків досліджуваної тканини визначають питому активність (пит. ак.) ферменту,
- 35. Каталітична ефективність Кількість молекул субстрату, які перетворюються в продукт однією молекулою ферменту за 1 с, називають
- 36. Номенклатура ферментів Тривіальна (пепсин, трипсин, хімотрипсин); Назва субстрату (латинська або інша) + закінчення –аза: амілаза (amilum
- 37. Наукова назва: за допомогою цифр: - перша цифра – це номер класу; - друга цифра –
- 38. КЛАСИФІКАЦІЯ ФЕРМЕНТІВ Всі ферменти за механізмом дії розділені на 6 основних класів: Оксидоредуктази 4. Ліази Трансферази
- 39. Оксидоредуктази Ферменти цього класу каталізують окисно-відновні реакції, які лежать в основі забезпечення тканин необхідною енергією. Оксидоредуктази
- 40. Дегідрогенази: а) піридинзалежні (анаеробні), б) флавінзалежні (аеробні). Цитохроми: а) сімейство а (а1, а2, a3,…); б) сімейство
- 41. Піридинзалежні дегідрогенази (двохкомпонентні) Специфічний білок (апофермент) + кофермент НАД або НАДФ. Механізм дії:
- 44. Флавінзалежні дегідрогенази (двохкомпонентні) Специфічний білок (апофермент) + кофермент ФМН або ФАД. Механізм дії:
- 45. ФАДН2 + О2 → ФАД + Н2О2 пероксид водню
- 47. Цитохроми За хімічною природою відносяться до хромопротеїнів (гемовмісних). Їх простетичною групою (коферментом) є гем, атом заліза
- 48. Додаткові оксидоредуктази – гідроксилази і оксигенази Гідроксилази:
- 49. Оксигенази: Гомогентизинова кислота
- 50. Допоміжні оксидоредуктази Каталаза: Пероксидаза:
- 51. Трансферази Амінотрансферази (апофермент + ФП), Ацилтрансферази (апофермент + НS-КоА), Метилтрансферази (апофермент + В12), Формілтрансферази (апофермент +
- 52. Амінотрансферази (двохкомпонентні) Склад: специфічний білок + фосфопіридоксаль (ФП), тобто фосфорильований вітамін В6. α
- 53. Ацилтрансферази (двохкомпонентні) Склад: специфічний білок (апофермент) + НS-коензимА (містить вітамін В3)
- 54. Метилтрансферази (двохкомпонентні) Склад: специфічний білок (апофермент) + вітамін В12 та Вс
- 55. Фосфотрансферази (двохкомпонентні) Склад: специфічний білок (апофермент) + АТФ
- 56. Гідролази (однокомпонентні) Каталізують розрив хімічних зв'язків в молекулах складних речовин шляхом приєднання води. Найбільш часто гідролази
- 57. Підкласи пептидази, глікозидази, естерази, тіолази, амідази та ін.
- 58. Пептидази Прискорюють гідроліз пептидних зв'язків в молекулах білків і поліпептидів:
- 59. Ендопептидази Ендопептидази гідролізують пептидні зв'язки в середині поліпептидного ланцюга та розщеплюють її на декілька більш коротких
- 60. Екзопептидази При дії цих ферментів від поліпептидного ланцюга відщеплюються окремі амінокислоти, тобто екзопептидази гідролізують кінцеві пептидні
- 62. Глікозидази Пришвидшують гідроліз глікозидних зв'язків в молекулах складних вуглеводів: α
- 64. Естерази Прискорюють гідроліз різних складних ефірів. Залежно від кислоти, що бере участь в утворенні складно-ефірного зв'язку,
- 65. Фосфоестерази
- 66. Ліази Це ферменти, які можуть обернено приєднувати або відщепляти атомні групи по подвійним зв'язкам. По своїй
- 69. Ізомерази Ферменти цього класу каталізують реакції ізомерних перебудов невеликих молекул, а також реакції перенесення окремих груп
- 71. Лігази (синтетази) Каталізують синтез органічних речовин з двох більш простих молекул. При цьому обов'язково використовується енергія
- 73. Скачать презентацию