Ферменты

Сентябрь 3, 2022

Содержание

2. Стрение молекулы фермента The main part of the enzyme molecule is called the active site, which
3. Активный центр- это участок фермента, включающий несколько аминокислотных остатков, участвующих в в присоединении и превращении субстрата.
4. Каталитическое действие фермента Этапы ферментативного катализа. I - этап сближения и ориентации субстрата относительно активного центра
5. Энергия активации- дополнительное количество энергии, необходимое для перевода всех молекул вещества в активированное (переходное) состояние, из
6. пепсин, трипсин алкогольдегидрогеназа (АПОФЕРМЕНТ) включен в активный центр, участвует в катализе
8. РОЛЬ АПОФЕРМЕНТА определяет специфичность фермента отвечает за выбор типа химического превращения субстрата РОЛЬ КОФАКТОРА : 1)
9. Структура ферментов Ферменты,как белки, могут быть простыми и сложными. Сложные ферменты помимо белковой части (апофермента) содержат
10. ОБЩИЕ СВОЙСТВА ферментов и неорганических катализаторов: не расходуются в ходе химических реакций катализируют энергетически возможные реакции
11. Субстратная специфичность- это свойство фермента действовать на определенный субстрат или группу близких по структуре субстратов, осуществляя
12. Enzyme kinetics. “lock-and-Key” theory. Эмиль Фишер Механизм действия ферментов. Теория ключа и замка
13. Механизм действия ферментов. Теория индуцированного соответствия Даниэл Кошланд
14. Классификация ферментов Оксидоре- дуктазы Трансфе- разы Гидролазы Лиазы Изомеразы Лигазы (синтетазы) Эстеразы Гликозидазы Пептидазы Карбокси- эстеразы
15. 1. ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ- катализируют различные окислительно-восстановительные реакции (перенос электронов или атомов водорода с одного субстрата на другой)
16. 2. ТРАНСФЕРАЗЫ- катализируют реакции переноса функциональных групп от одного соединения к другому Подразделяют в зависимости от
17. 3. ГИДРОЛАЗЫ- катализируют реакции гидролиза (расщепления ковалентной связи с присоединением молекулы воды по месту разрыва). В
18. 4. ЛИАЗЫ- катализируют отщепление от субстратов негидролитическим путём определённую группу (при этом могут отщепляться СО2, Н2О,
19. 5. ИЗОМЕРАЗЫ- катализируют внутримолекулярные превращения Как общее название ферментов этого класса применяют термин «изомеразы»
20. 6. ЛИГАЗЫ- катализируют реакции присоединения друг к другу двух молекул с образованием ковалентной связи. Этот процесс
21. 1. Рутинная (напр. птиалин) 2. Тривиальная (напр. амилаза) 3. Рациональная (напр. 1,4-альфа-D- глюканогидролаза) 4. Номерная (напр.
22. Принципы количественного определения активности ферментов При оптимальных условиях температуры, рН среды и полном насыщении фермента субстратом
23. ЭНЗИМОЛОГИЯ- раздел биохимии, изучающий свойства, строение и механизм действия ферментов
26. Скачать презентацию

Слайд 2

Стрение молекулы фермента
The main part of the enzyme molecule is called

the active site, which is the site of substrate binding and catalysis. It is in a cleft, crevice, or cavity in the enzyme molecule.

Активный
центр

Субстрат

Фермент

Е – фермент
S – субстрат – вещество, которое подвергается преобразованию под действием фермента
Р – продукт реакции – вещество, образовавшееся в результате ферментативной реакции

Трехмерная модель структуры фермента

Слайд 3

Активный центр- это участок фермента, включающий несколько аминокислотных остатков, участвующих в

в присоединении и превращении субстрата.
Это трехмерная структура(впадина, щель, карман), выстланная остатками аминокислот, сближенными друг с другом во время формирования третичной структуры белка-фермента.
Наиболее часто в состав активных центров ферментов входят функциональные группы таких аминокислот:
ОН – группы серина, треонина, тирозина;
SН – группы цистеина;
NН – группа гистидина;
СООН – группы глутамата и аспартата;
NН2 – группы аргинина и лизина.

Участок связывания (контактный, якорный, адсорбционный) представлен радикалами аминокислот, функциональные группы которых обеспечивают связывание субстрата.
Каталитический участок образован радикалами аминокислотных остатков, функциональные группы которых обеспечивают химическое превращение субстрата.

Слайд 4

Каталитическое действие фермента
Этапы ферментативного катализа. I - этап сближения и ориентации

субстрата относительно активного центра фермента; II - образование фермент-субстратного комплекса (ES) в результате индуцированного соответствия; III - деформация субстрата и образование нестабильного комплекса фермент-продукт (ЕР); IV- распад комплекса (ЕР) с высвобождением продуктов реакции из активного центра фермента и освобождением фермента.

Слайд 5

Энергия активации- дополнительное количество энергии, необходимое для перевода всех молекул вещества

в активированное (переходное) состояние, из которого превращается в продукты реакции уже самопроизвольно

Причины снижения энергии активации:
-в активном центре повышается вероятность контакта реагирующих веществ,
-эффект ориентации субстрата (ов) в активном центре,
-растяжение (деформации) субстрата - феномен "дыбы", ослабление связей.

Слайд 6

пепсин, трипсин
алкогольдегидрогеназа
(АПОФЕРМЕНТ)
включен в активный центр, участвует в катализе

Слайд 7

Слайд 8

РОЛЬ АПОФЕРМЕНТА
определяет специфичность фермента
отвечает за выбор типа химического превращения субстрата

РОЛЬ КОФАКТОРА :
1) Способствует формированию третичной структуры белка, обеспечивает комплементарность между ферментом и субстратом;
2) принимает непосредственное участие в реакции в качестве косубстрата.

Слайд 9

Структура ферментов
Ферменты,как белки, могут быть простыми и сложными. Сложные ферменты

помимо белковой части (апофермента) содержат небелковый компонент (кофактор), включенный в активный центр и участвующий в катализе. Кофакторами могут быть либо неорганические ионы (например,ионы металлов), либо органические молекулы. У ряда ферментов органические кофакторы присоединены к апоферменту непрочно и могут быть отделены от него. Такие непрочно присоединяемые кофакторы называются коферментами. Примерами коферментов являются НАД, НАДФ, коэнзим А и др.
В других случаях органический кофактор прочно связан с молекулой апофермента и не может быть от него отделен. Такие кофакторы получили название простетическая группа. Примерами простетических групп могут служить ФМН, ФАД, гем-содержащие кофакторы и др.

Слайд 10

ОБЩИЕ СВОЙСТВА
ферментов и неорганических катализаторов:
не расходуются в ходе химических реакций
катализируют энергетически

возможные реакции
ускоряют наступление равновесия в обратимых реакциях, но не сдвигают его
не меняют направление реакции

ОТЛИЧИЯ
ферментов от неорганических катализаторов:
ферменты- белки, поэтому катализируемые ими реакции протекают в более мягких условиях: температуре 37 °С, постоянном атмосферном давлении и физиологическом значении рН
скорость ферментативных реакций выше, чем реакций, катализируемых небелковыми катализаторами
скорость ферментативной реакции может регулироваться
ферменты обладают высокой специфичностью

Слайд 11

Субстратная специфичность- это свойство фермента действовать на определенный субстрат или группу

близких по структуре субстратов, осуществляя определенный тип химического превращения субстрата.

Слайд 12

Enzyme kinetics. “lock-and-Key” theory.

Эмиль Фишер
Механизм действия ферментов. Теория

ключа и замка

Слайд 13

Механизм действия ферментов. Теория индуцированного соответствия
Даниэл Кошланд

Слайд 14

Классификация ферментов
Оксидоре-
дуктазы
Трансфе-
разы
Гидролазы
Лиазы
Изомеразы
Лигазы
(синтетазы)
Эстеразы
Гликозидазы
Пептидазы
Карбокси-
эстеразы
О-гликози-
дазы
3.2.1.1
α-Амилаза

Слайд 15

1. ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ- катализируют различные окислительно-восстановительные реакции (перенос электронов или атомов водорода

с одного субстрата на другой)

подкласс Дегидрогеназы: катализируют реакции дегидрирования (отщепления водорода)

подкласс Оксидазы: акцептором электрона служит молекулярный кислород
подкласс Оксигеназы: атом кислорода из молекулы кислорода присоединяется к субстрату
рабочее - субстрат-подкласс оксидоредуктаз

Слайд 16

2. ТРАНСФЕРАЗЫ- катализируют реакции переноса функциональных групп от одного соединения к

другому

Подразделяют в зависимости от переносимой группы: аминотрансферазы, ацилтрансферазы, метилтрансферазы, гликозилтрансферазы, киназы (фосфотрансферазы).
Название этих ферментов составляют по формуле
"донор: ацептор-экспортируемая группа-трансфераза".

Слайд 17

3. ГИДРОЛАЗЫ- катализируют реакции гидролиза (расщепления ковалентной связи с присоединением молекулы

воды по месту разрыва).

В зависимости от расщепляемой связи подразделяют на эстеразы, фосфатазы, пептидазы и др.
Наименование ферментов составляют по формуле "субстрат-гидролаза" или прямым присоединением к названию субстрата суффикса "аза", например протеаза, липаза, фосфолипаза, рибонуклеаза

Слайд 18

4. ЛИАЗЫ- катализируют отщепление от субстратов негидролитическим путём определённую группу (при

этом могут отщепляться СО2, Н2О, NH2,SН2 и др.) или присоединяющие молекулу по двойной связи.

Наименование ферментов составляют по формуле
"субстрат-отщепляемая или присоединяемая группировка".

Слайд 19

5. ИЗОМЕРАЗЫ- катализируют внутримолекулярные превращения
Как общее название ферментов этого класса

применяют термин «изомеразы»

Слайд 20

6. ЛИГАЗЫ- катализируют реакции присоединения друг к другу двух молекул с

образованием ковалентной связи. Этот процесс сопряжён с разрывом фосфоэфирной связи в молекуле АТФ (или других нуклеозидтрифосфатов) или с разрывом макроэргических связей других соединений

Слайд 21

1. Рутинная (напр. птиалин)
2. Тривиальная (напр. амилаза)
3. Рациональная (напр. 1,4-альфа-D- глюканогидролаза)
4.

Номерная (напр. 3.2.1.1)

Номенклатура ферментов

Слайд 22

Принципы количественного определения активности ферментов
При оптимальных условиях температуры, рН среды

и полном насыщении фермента субстратом скорость катализируемой реакции пропорциональна концентрации фермента.

Стандартная международная единица (Е или U): за единицу активности любого фермента принимается то количество его, которое в оптимальных условиях катализирует превращение 1 микромоля субстрата или образование 1 микромоля продукта в минуту (мкмоль/мин).

СИ: в каталах (кат, kat): 1 кат -каталитическая активность, способная осуществлять реакцию со скоростью, равной 1 молю в 1 с (1 моль/с).
1 U фермента соответствует 16,67 нкат.

Слайд 23

ЭНЗИМОЛОГИЯ- раздел биохимии, изучающий свойства, строение и механизм действия ферментов

Слайд 24

Ферменты

Содержание

Стрение молекулы фермента The main part of the enzyme molecule is called

Активный центр- это участок фермента, включающий несколько аминокислотных остатков, участвующих в

Каталитическое действие ферментаЭтапы ферментативного катализа. I - этап сближения и ориентации

Энергия активации- дополнительное количество энергии, необходимое для перевода всех молекул вещества

пепсин, трипсиналкогольдегидрогеназа(АПОФЕРМЕНТ)включен в активный центр, участвует в катализе

РОЛЬ АПОФЕРМЕНТАопределяет специфичность фермента отвечает за выбор типа химического превращения субстрата

Структура ферментов Ферменты,как белки, могут быть простыми и сложными. Сложные ферменты

ОБЩИЕ СВОЙСТВАферментов и неорганических катализаторов:не расходуются в ходе химических реакцийкатализируют энергетически