Содержание
- 2. АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ «аллос» (греч.) – другой, «стерео» (греч.) – пространственный. Аллостерические ферменты – особая категория ферментов,
- 3. Особенности строения и функционирования: состоят из нескольких субъединиц (оли- гомерные белки); содержат два типа пространственно раз-
- 4. аллостерические регуляторы не обладают структурным сходством с субстратом (это послужило основанием для появления термина аллостерический); не
- 5. сигмовидная форма кривой обусловлена тем, что связывание субстрата в одном каталитическом центре всегда приводит к увеличению
- 6. Гемоглобин – первый белок, на примере которого было открыто явление кооператив-ности во взаимодействии связывающих О2 центров.
- 7. Кривая насыщения О2 для гемоглобина Степень насыщения участков, связывающих кислород (Y), пока- зана как функция парциального
- 8. 1 3 2 2 4 1 4 3 Кооперативность в процессе связывания кислорода с гемоглобином 4
- 9. Типичная сигмовидная (S-образная) кривая зависимости скорости реакции аллостерического фермента от концентрации субстрата Зона максимального проявления кооперативности
- 10. Аллостерические ферменты Гомотропные ферменты Их аллостерический центр связывает молекулу S. При этом S не подвер- гается
- 11. В молекуле аллостерического фермента, активный центр пространственно отделен от центров связывания аллостерических регуляторов. Аллостерические регуляторы Положительные
- 12. Аллостерические регуляторы, связавшись со своими центрами, вызывают конформационные перестройки всей молекулы фермента, в первую очередь –
- 13. Схема механизма влияния аллостерического ингибитора (АЕ) на активный центр аллостерического фермента (AS) субстрат аллостерический ингибитор
- 14. В случае аллостерического фермента, незначительные сдвиги [S] приводят к существенным изменениям скорости ферментативной реакции – основное
- 15. У аллостерических ферментов, сигмо-видная форма кривой зависимости скорости реакции от концентрации субстрата – отра-жает явление кооперативного
- 16. Пример изменения сродства фермента к субстрату (Кm) без изменения Vmax под влиянием + или - аллостерических
- 17. Характерные примеры регуляции активности аллостерических ферментов Активация протеинкиназы А (ПКА) с помощью цАМФ. Неактивная ПКА –
- 18. В 1910-1913 гг. Арчибальд Хилл разработал матема-тический аппарат, позволяющий количественно оха-рактеризовать степень проявления кооперативности [Hill A.V.
- 19. Уравнение Хилла k1 E + nS E(S)n k2 n – число центров, связывающих S k1 [E][S]n
- 20. Для того, чтобы учесть процесс постепенного заполнения участков связывания молекулами субстрата, Хилл предложил эмпирическое уравнение: K
- 21. y поскольку Y = 1-y y = K [S]n 1-y y lg = lg K +
- 22. График Хилла lg [S] y lg 1-y наклон = n (tgα) Чем больше величина n, тем
- 23. График Хилла для кооперативного связывания (красная линия) и некооперативного связывания (зеленая линия) tgα1 > 1 –
- 24. Если рассматривать скорость ферментативной реакции, то уравнение Хилла будет иметь вид: v lg = lg K
- 25. Основы современных представлений о структуре и механизме функционирова-ния аллостерических ферментов были заложены работами ряда исследовате-лей в
- 26. Модель согласованного механизма кооперативного взаимодействия S и E «Симметричная» модель или модель Моно-Уаймена-Шанжё Постулаты модели: 1.
- 28. Скачать презентацию